Награждая премией за 1997 год по физиологии и медицине Стенде Б. Прусинера, Нобелевская ассамблея отметила главного архитектора сенсационной биологической теории.
В 1970-х годах Прусинер открыл прион – новый тип возбудителя большой группы фатальных заболеваний – куру, Кройтцфельдта-Якоба, коровье бешенство и другие. В процессе трансмиссивной губкообразной энцефалопатии (ТГЭ) мозг начинает походить на губку.
Прусинер перенял ранее высказанную гипотезу о том, что ТГЭ могут вызываться действием одного белка. В середине 1980-х годов эта теория объединилась с доминирующим научным течением: млекопитающие в норме содержат в своих клетках ген, кодирующий белок прион. Конечно, ген запускает синтез безвредной формы белка. Но, очевидно, синтез иногда превращается в вариантную нерастворимую форму, которая часто встречается в головном мозге жертв ТГЭ.
Как утверждает теория Прусинера, если определенное количество нерастворимой формы находит себе путь к мозгу млекопитающего, она может вызвать переход нормальной формы в вероятно патологический нерастворимый вариант. Эксперимент, выполненный Чарльзом Вайсманом из Цюрихского университета, показал, что генетически модифицированные мыши, лишенные гена приона, становились невосприимчивыми к инфицированию ТГЭ. Впоследствии он показал, что если ткань мозга с геном приона пересадить таким мышам, то пересаженная ткань – но не весь мозг – делается уязвимой к инфекции ТГЭ.
Загадок у приона много. Никто не знает, например, почему для образования патогенной дозы необходимо 100000 молекул нерастворимого приона. Кроме того, хотя нерастворимую форму можно сделать растворимым, а затем регенерировать, воспроизведенный нерастворимый материал больше не вреден. Также не понятно, почему, согласно мнению Лауры Мануелайдис из Йельского университета, инфекционный патогенный компонент в мозговом экстракте состоит из частиц, содержащих лишь небольшую фракцию предположительно патологического приона.