Нарушение обмена фибриногена связано со сдвигами в нормальной функции плазминовой системы.
Участие фибриногена в появлении фибриноидного изменения соединительной ткани продолжает быть дискутабельным вопросом в проблеме патогенеза ревматизма. Altschuler и Angeiine (1949) доказали, что фибриноид оформляется благодаря преципитации мукополисахаридов (гиалуроновая и хондроитинсерная кислота) при участии основного белка плазменного происхождения.
Электроннооптическая и рентгенологическая структура фибриноида в известной степени отличается от такой же картины коллагена и фибрина.
Необходимо отбросить утверждение Klinge, подчеркивающего, что фибриноид представляет собой один из элементов морфологической картины гиперергической реакции ткани.
Фибриноид является тканевым ответом соединительной ткани на данный раздражающий агент.
Наряду с продуктами распада, некоторые соединительнотканные структуры, также как кислые МПС из состава коллагена, белка и полисахариды из основного вещества, в некоторых случаях и нуклеопротеиды клеточного распада [Gueft и Laufer, 1954) и другие составные части фибриноида, представляют собой компоненты плазмы крови, среди которых находится и фибриноген.
Развитие фибриноида предполагает предварительные нарушения структуры коллагена. Считают, что существуют различные типы фибриноида в зависимости от состава (de Вruх).
Фибриноид сосудов богат липидами, альдегидами, карбонильными и сульфгидрильными группами, а также калием. Предполагают, что свободные плазменные липиды связываются с фибриногеном, что приводит к оседанию фибриноида сосудов. Наличие фибрина в фибриноиде сосудов доказывается исследованиями с помощью флуоресцентных антител по методу Coons.
«Ревматизм в детском возрасте», Стефан Коларов