Структурная схема коллагенового волокна (по Reed)
В сущности последовательность распределения молекул при образовании фибрилл обусловливается, в конечном счете, последовательностью щелочных (основных) и кислых аминокислот в коллагеновой молекуле, т. е. в ее первичной структуре. Объединение отдельных фибрилл в более крупные пучки до обособления коллагеновых волокон, вероятно, осуществляется при участии кислых мукополисахаридов (глюкозами ногликанов).
Образование коллагена проходит через следующие основные этапы: аминокислоты [основные и кислые]→активированные аминокислоты тропоколлаген [внутриклеточный этап синтеза]; выделение тропоколлагена во внеклеточное пространство→проколлаген→коллаген (внеклеточный этап синтеза).
Протеолитическое расщепление коллагена пока еще не вполне выяснено. Установлено, что стабилизирующую роль играют так называемые телопептиды — короткие односпиральные цепочки, расположенные на концах и по длине коллагеновой макромолекулы.
Они богаты тирозином и дикарбоновыми аминокислотами. Телопептиды играют решающую регулирующую роль при построении коллагеновых фибрилл, а также принимают активное участие в иммунологических реакциях, вовлекающих патологически измененный коллаген. Телопептиды имеют отношение и к старению коллагеновых волокон.
«Ревматизм в детском возрасте», Стефан Коларов
Активность Г-ГС усиливается под влиянием половых гормонов, скопления белка (при экссудативном процессе) или гемосидерина (при кровоизлиянии). Выраженный ингибирующий эффект оказывает на Г-ГС кортизон, ограничивающий образование тучных клеток, улучшающий тонус артериол, понижающий проницаемость капилляров. Кортизон также вызывает угнетение набухания коллагеновых волокон и васкуляризации, сопровождающей пролиферацию тучных клеток. Расположенные по ходу сосудов тканевые гистиоциты (макрофаги) принимают участие…
Экспериментальными исследованиями доказано, что недостаточность витамина Е приводит к увеличению растворимых коллагеновых компонентов (тропоколлаген и проколлаген). Доказано его участие в созревании и стабилизации коллагена, т. е. в создании стабилизующих внутри- и межмолекулярных связей. Участие энзимов в регуляции обменных процессов в соединительной ткани еще изучено только отчасти. Производит впечатление участие множества энзимов в основных циклах обмена…
Образование волокон соединительной ткани находится под непосредственным регулирующим контролем фибробластов. Коллагеновые волокна. Коллаген составляет около 30% всего количества белка в организме млекопитающих. Он характеризуется высоким содержанием глицина (около 30%), пролина и гидроксипголина (около 23%). Наличие гидроксипролина и гидроксилизина, отсутствие триптофана и цистина — характерные отличительные признаки коллагеновой молекулы. При помощи электронной микрографии была установлена характерная…
Динамика в активности системы Гз — ГК является объектом сложных комплексных влияний со стороны ряда активаторов и ингибиторов. Среди активаторов Гз первое место занимают цистеин и протамин, ионы кальция. Активирующее действие протамина развивается, вероятно, путем блокирования гепарина, чем элиминируется его ингибиторый эффект на систему Гз — ГК. Среди ряда ингибиторов тканевой Гз заслуживают внимания прежде…
Расположение пролина в первичной структуре коллагена определяется ДНК и соответственно передается из информационной РНК. Пока еще процесс образования гидроксипролина не вполне выяснен. Внутриклеточно синтезированные полипептиды созревают вне клетки и образуют коллагеновые фибриллы и волокна. Однако поперечная изчерченность коллагена видна уже на этапе образования их внутри клеток. В процессе своего обособления коллаген проходит через следующие этапы:…
